Orientadores: Rosiane Lopes da Cunha, Ana Carla Kawazoe Sato

Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Almentos

Resumo: Proteínas são os biopolímeros mais amplamente utilizados nas formulações de emulsões alimentícias como agentes emulsificantes, por serem um aditivo seguro. Com o intuito de entender e melhorar as propriedades emulsificantes das proteínas, inicialmente foram estudadas as macroemulsões...

Resumo: Proteínas são os biopolímeros mais amplamente utilizados nas formulações de emulsões alimentícias como agentes emulsificantes, por serem um aditivo seguro. Com o intuito de entender e melhorar as propriedades emulsificantes das proteínas, inicialmente foram estudadas as macroemulsões óleo-água (O/A) estabilizadas por caseinato de sódio (CN-Na), obtidas em um sistema rotor-estator, sob diferentes concentrações de proteína e condições de pH. Todas as macroemulsões apresentaram separação de fases, devido ao mecanismo de cremeação. Este processo de desestabilização foi reduzido quando existiu o aumento da viscosidade dos sistemas, obtido pela adição de maiores concentrações de proteína e pela redução do pH em direção ao ponto isoelétrico da proteína. Já a utilização da homogeneização a altas pressões promoveu a formação de emulsões cineticamente estáveis, não sendo observada separação de fases com 4% de CN-Na em nenhuma das condições de pH. De modo geral, as emulsões apresentaram comportamento pseudoplástico, com exceção das emulsões estabilizadas com 1% de proteína em pH 5, que se comportaram como fluido dilatante, e em pH 7, como fluido Newtoniano. A redução do pH para os sistemas com 1% de CN-Na levou à desestabilização das emulsões, devido à menor concentração de proteínas adsorvidas não permitirem uma estabilização eletrostática. Foi realizado um tratamento enzimático para melhorar a estabilização das emulsões que separaram de fases em pH ácido. Assim, géis de caseinato de sódio foram reticulados com lacase e ácido ferúlico e as propriedades mecânicas desses géis foram avaliadas. A adição de lacase mediada por ácido ferúlico resultou em géis mais rígidos, firmes e menos deformáveis. As melhores combinações foram selecionadas para o preparo de emulsões O/A estabilizadas com CN-Na com o objetivo de aumentar a estabilidade em pH ácido. O uso desse tratamento enzimático levou a modificações na estrutura da proteína e, com isso, mudanças nas suas propriedades funcionais, o que permitiu o aumento na estabilidade das emulsões. Em geral, essas emulsões tratadas enzimaticamente apresentaram-se mais estáveis, com distribuição de gotas menos polidispersa e com comportamento mais estruturado, apesar do aumento no diâmetro médio das gotas, variando entre 11,79 e 20,17 µm para emulsões em pH 3 contra 6,14 µm medido na emulsão controle (sem tratamento enzimático). Assim, o aumento na estabilidade dessas emulsões deve estar associado ao aumento da viscosidade, que promoveram estabilidade estérica aos sistemas. Portanto, os resultados mostram que foi possível a produção de emulsões ácidas com maior estabilidade a partir do caseinato de sódio, através do tratamento enzimático, originando emulsões com estruturas e propriedades reológicas diferenciadas em comparação com a proteína não reticulada

Abstract: Proteins are biopolymers widely used as a safe additive in the formulation of food emulsions as emulsifying agents. To understand and improve the emulsifying properties of sodium caseinate, initially oil-in-water macroemulsions (O/W) were studied. The emulsions were stabilized by sodium...

Abstract: Proteins are biopolymers widely used as a safe additive in the formulation of food emulsions as emulsifying agents. To understand and improve the emulsifying properties of sodium caseinate, initially oil-in-water macroemulsions (O/W) were studied. The emulsions were stabilized by sodium caseinate prepared using a rotor-stator device at different concentrations of protein and pH. All macroemulsions showed phase separation due to the creaming mechanism. This mechanism of destabilization was reduced with the increase of system viscosity, either due to the increase on the concentrations of protein and by the reduction of pH towards to the protein¿s isoelectric point. The use of high-pressure homogenization promoted the formation of stable microemulsions, with no phase separation observed in emulsions with 4% CN-Na. In general, the emulsions exhibited a shear-thinning behavior, except the emulsion containing 1% protein at pH 7, which exhibited Newtonian behavior, and at pH 5, which tended to show a shear-thickening behavior. The reduction of pH in emulsions with 1% CN-Na led to phase separated emulsions, which was attributed to the amount of adsorbed protein, which was insufficient to promote a strong electrostatic repulsion. In order to improve the stabilization of phase separated emulsions at acidic pH, an enzymatic treatment was carried out. Thus, sodium caseinate gels were crosslinked with laccase and ferulic acid and the mechanical properties of these gels were evaluated. The addition of laccase and ferulic acid resulted in gels with increased hardness, firmness and less deformable. The best treatments were selected for the preparation of O/W emulsions stabilized with CN-Na, in order to increase in their stability in acidic pH. The enzymatic treatment caused modifications in the protein structure, resulting in changes of functional properties, which led to an increase in the emulsion stability. In general, these enzymatically treated emulsions were more stable, composed by droplets with lower size distribution and more structured behavior, despite the increased mean droplet diameters (between 11.79 and 20.17 µm for emulsions at pH 3). Thus, the stability increase of these emulsions could be associated to the increase in viscosity, which resulted in steric stability. Results showed that it was possible to produce more stable emulsions containing sodium caseinate in acidic pH using enzymatic treatment, resulting in emulsions with different structures and rheological properties when compared with the non-cross-linked protein