Orientador : Yong Kun Park

Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Tecnologia de Alimentos

Resumo: Invértase (ß-d-fructofuranosido-fructosídase E.C.3.2.1.26) foi obtida por autólise prolongada de leveduras, em presença de acetato de etila. Obtém-se, dessa maneira, duas formas de invértases ¿ solúvel e insolúvel ¿ as quais foram separadas por centrifugação a 1.200 g. A cinética da...

Resumo: Invértase (ß-d-fructofuranosido-fructosídase E.C.3.2.1.26) foi obtida por autólise prolongada de leveduras, em presença de acetato de etila. Obtém-se, dessa maneira, duas formas de invértases ¿ solúvel e insolúvel ¿ as quais foram separadas por centrifugação a 1.200 g. A cinética da hidrolise enzímica de sacarose pela invertase tem sido estudada com ênfase, principalmente em altas concentrações de substratos. A velocidade da reação foi determinada pela produção de açúcares redutores diretamente em função do tempo. Os dados revelam que a velocidade de hidrolise de soluções de sacarose pela invertase diminui quando as concentrações de substrato aumentam. Os efeitos do pH, da temperatura e da ação de inibidores foram experimentalmente estudados, com os respectivos resultados incorporados, sempre que possível, em equações cinéticas. A relação entre a velocidade de inversão e a concentração de sacarose, para aplicação cooercial de preparações de açúcar invertido, também foi um dos propósitos deste trabalho.

Abstract: Invertase (ß-d-fructofuranoside-fructohydrolase, E.C.3.2.1.26) was obtained by extensive autolysis of baker's yeast in the presence of ethyl acetate. Two forms of the enzyme were obtained by centrifugation at 1200 g. The kinetics of the enzymatic hydrolysis of sucrose by invertase has been...

Abstract: Invertase (ß-d-fructofuranoside-fructohydrolase, E.C.3.2.1.26) was obtained by extensive autolysis of baker's yeast in the presence of ethyl acetate. Two forms of the enzyme were obtained by centrifugation at 1200 g. The kinetics of the enzymatic hydrolysis of sucrose by invertase has been examined, with emphasis on high substrate concentration. Initial rate of reaction was determined by the production of reducing sugar, directly, as function of time. The data shows that the rate of hydrolysis by invertase of sucrose solutions decrease as the substrate concentrate increase. The effect of pH, temperature and inhibitors were experimentally studied and the results incorporated into kinetics equations. The relation between the rate of invertase and the sugar concentration for the commercial aplication of inverted sugar preparations, was one of the objectives of our paper.