Resumo: O colágeno é uma proteína de origem animal de grande disponibilidade no Brasil e com aplicações nas indústrias de alimentos, farmacêutica e cosmética na forma de gelatina. Com o intuito de entender e melhorar as propriedades emulsificantes de ingredientes à base de colágeno extraído do couro bovino, as propriedades físico-químicas da fibra de colágeno foram inicialmente avaliadas e modificadas através da hidrólise parcial em temperaturas de 50 à 85°C por períodos de 20 e 60 minutos. O processo de hidrólise aumentou a solubilidade do colágeno de 2,9 % (m/m) para 33,0 % (m/m) e produziu frações de menor massa molar, que chegaram a alcançar 37 kDa no hidrolisado a 85°C/60min. A temperatura de desnaturação do colágeno encontrou-se em torno de 64°C, sendo que os tratamentos a 65°C e 85°C foram capazes de desnaturar totalmente a fibra de colágeno. Já as propriedades emulsificantes do colágeno foram avaliadas através da estabilidade, microestrutura e reologia de emulsões simples óleo/água (O/A) estabilizadas por colágeno, verificando a influência do pH, tipo de ingrediente (pó e fibra de colágeno), concentração de proteína, hidrólise térmica do colágeno, conteúdo de proteína solúvel e processo de homogeneização. A estabilidade estérica e eletrostática das macro-emulsões aumentou com a concentração de proteína e com a redução do pH, respectivamente, sendo obtidas macro-emulsões estáveis, sem separação de fases, em sistemas ajustados para pH 3,5 e estabilizados por 0,5% (m/m) de fibra de colágeno não hidrolisada ou 3,0% (m/m) de pó de colágeno. Já as macro-emulsões estabilizadas por 0,5% (m/m) de fibra de colágeno parcialmente hidrolisado apresentaram separação de fases, sendo que parte da proteína solúvel produzida na hidrólise se deslocou para a fase aquosa, indicando que o processo de hidrólise diminuiu a capacidade da proteína de se ligar ao óleo. A hidrólise reduziu o conteúdo de proteína insolúvel responsável pela estabilização estérica, além de deslocar o ponto isoelétrico do hidrolisado de 8,8 para uma faixa de 7,4 a 4,5, diminuindo a capacidade de estabilização eletrostática do colágeno. As micro-emulsões homogeneizadas a altas pressões apresentaram-se mais estáveis, com gotas de menor polidispersão e diâmetro médio superficial entre 0,98 a 5,13 mm, cerca de seis vezes menor que aquelas observadas nas macro-emulsões. A viscosidade e elasticidade das micro-emulsões estabilizadas por colágeno hidrolisado diminuíram com o aumento da hidrólise do colágeno e da pressão de homogeneização, já que tais processos romperam a fibra de colágeno e a gota, deixando as micro-emulsões menos estruturadas. De maneira geral, foi possível a produção de emulsões ácidas estáveis a partir do colágeno, seja através da homogeneização em Ultra-Turrax ou em altas pressões, cada processo originando emulsões com estruturas e propriedades reológicas características Ver menos

Abstract: Collagen is a protein derived from animal source with high availability in Brazil and some applications in food, cosmetics and pharmaceutical industries. To understand and improve the emulsifying properties of the collagen derived from bovine hide, the physicochemical characteristics of collagen fibers was initially determined and modified through thermal hydrolysis at temperatures ranging from 50 to 85°C for periods of 20 and 60 minutes. The hydrolysis process increased the protein solubility from 2.9% (w/w) to 33.0% (w/w) and the amount of molecules of low molecular mass, led to values until 37 kDa for the hydrolisates at 85°C/60min. It was verified that hydrolysis at 65°C and 85°C denaturated the collagen fiber, once the denaturation temperature of collagen fibers is around 64°C. Emulsifying properties of collagen was also studied on the the effects of the pH, type of ingredient, protein concentration, thermal hydrolysis of the collagen, soluble protein content and emulsification process. The stability, microstructure and rheology of oil-in-water emulsions stabilized by collagen were evaluated. The results showed that the steric and electrostatic stability of macroemulsions increased with the protein concentration and the reduction of pH, respectively, promoting the formation of stable macro-emulsions, without phase separation, at pH 3.5 and stabilized by 0.5% (w/w) collagen fibers or 3.0% (w/w) collagen powder. However, the macro-emulsions stabilized by 0.5% (w/w) hydrolysed collagen fiber showed phase separation. Part of the soluble protein produced in hydrolysis migrated to the aqueous phase, indicating that the hydrolysis process reduced the interaction between protein and oil. The hydrolysis decreased the insoluble protein content responsible by the structural stability of the emulsions and changed the isoelectric point of the collagen from 8.8 to a range of 7.4 to 4.5, decreasing the capacity of electrostatic stabilization of collagen. The micro-emulsions emulsyfied by highpressure was composed by droplets with low dispersion and small mean diameter (between 0.98 and 5.13 mm), six times lower than those observed values in the macroemulsions. The increase of the pressure and the hydrolysis process in the microemulsion stabilised by hydrolyzed collagen leds to a reduction in the viscosity and elasticity of the micro-emulsion stabilised by hydrolyzed collagen, probably attributed to the break of the droplets and collagen fiber in the valve pressure. Finally, it can be estimated the production of acid emulsions stabilizated by collagen, high pressure, being theirs structure and rheological properties differents Ver menos