Orientador: Jaime Aparecido Cury

Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Odontologia de Piracicaba

Resumo: Lectinas são prot.einas que se ligam a açúcares especifiicos de macromoléculas. Foram descritas inicialmente em plantas, porém de outras fontes já foram isolados como bactérias, animais e até mesmo mamíferos. As lectinas apresentam várias propriedades como hemaglutinação, aglutinação, de...

Resumo: Lectinas são prot.einas que se ligam a açúcares especifiicos de macromoléculas. Foram descritas inicialmente em plantas, porém de outras fontes já foram isolados como bactérias, animais e até mesmo mamíferos. As lectinas apresentam várias propriedades como hemaglutinação, aglutinação, de bactérias, protozoários, leucocitos, estímulo mitogênico para linfócitos e entre outras a reação e precipitação de glicoproteinas, incluindo imunoglobulinas. As glicoproteinas constituem um grande grupo de substâncias presentes na saliva e soro, dentre elas a imunoglobulina A. Tem sido descrito que lectina de semente de jaca reage com IgA presente no soro e secreções humanas. Neste t.rabalho procuramos verificar se a lectina de semente de jaca, específica para galactose, reagia com imunoglobulina A, salivar, e se era especlfica para esta glicoproteina, comparando as reações com as glicoproteinas do soro. Através de técnicas de dupla
difusão em gel de agarose, eletroforese em gel de agarose e poliacrilamida, com saliva e soro deficiente em imunoglobulina A, verificamos que esta lectina reage com outras glicoproteinas da saliva e do soro além da imunoglobulina A. Após o fracionamento do extrato bruto de semente de jaca, por cromatografia de afinidade em agarose-D-galactose, verificamos a existência de outra lectina neste extrato, não específica para galactose, com atividade precipitante para várias proteinas do soro humano. As proteinas da saliva e soro separadas eletroforeticamente em géis de poliacriamida ragem com soluções de lectina. A reação é especifica, pois as proteinas que apresentam afinidad para as lectinas ficam imobilizadas, enquanto que outras se difundem do gel quando em soluções tampões. Est.a t.écnica mostrou-se adequada para o estudo de glicoproteinas da saliva e soro humano normal e patologico

Abstract: Interaction of lectins of jack seeds Artocarpus integrifolia, with salivay and human serum glycoproteins. Lectins are proteins which bind to specific saccharides in polysacharides, glycoproteins or glycolipds. Although originally described in plants, they have been isolated from many...

Abstract: Interaction of lectins of jack seeds Artocarpus integrifolia, with salivay and human serum glycoproteins. Lectins are proteins which bind to specific saccharides in polysacharides, glycoproteins or glycolipds. Although originally described in plants, they have been isolated from many diverse sources like bacterias and animal including smails, sponges, fish and others. The lectins have many biological activities like erythrocyte bacterial, protozoal, leukocytes aglutination, produce mitogenic effect on lymphocyte culture, and precipitate glycoproteins, as the immunoglobulins. The gycoproteins are important group in t.he salivary and serum components, included immunoglobulin A. Our aim was determine if the lectin of jack seed (galactose specific) reacts specifically with salivary immunoglobin A when compared with serum glycoprotelns. Through double agar diffusion and
electrophoretic separation in agarose and polyacrylamide gels of Ig-A deficient saliva and serrum, we observed that other glycoproteins present in saliva and serum react with this lectin. The fractioned crude extracts of jack seeds by affinty chromatography with agarose-D-ga!actose resulted in a lectin specific to galactose. The other proteins that didn't bind to galactose, also react and precipitate various serum proteins. The salivary and serum proteins separated in disc polyacrylamide gels react with lectins solutions. The reaction is specific because only some proteins are retained into gel after repeated wash in buffer. This procedure was shown to be useful for study normal and pathological human salivary and serum glycoproteins