Orientador: Ione Salgado Martins

Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia

Resumo: A ATPase mitocondrial ligada à membrana e complexada com a proteína inibidora endígena é capaz de ligar fortemente e trocar até 3 moles de ADP por mol de 'F IND. 1¿. A maior parte desta ligação ocorre nos sítios não catalíticos da 'F IND. 1¿. Quando estas preparações são submetidas a...

Resumo: A ATPase mitocondrial ligada à membrana e complexada com a proteína inibidora endígena é capaz de ligar fortemente e trocar até 3 moles de ADP por mol de 'F IND. 1¿. A maior parte desta ligação ocorre nos sítios não catalíticos da 'F IND. 1¿. Quando estas preparações são submetidas a condições que removem a PI ocorre uma queda na capacidade de ligação de ADP nos sítios não catalíticos que está linearmente correlacionada com o incremento na atividade hidrolítica da ATPase. Também, na presença de fosfoenolpiruvato (PEP) existe uma queda na ligação ADP nos sítios não catalíticos ... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital

Abstract: The membrane bound mitochondrial ATPase complex with its endogenus inhibitor protein (IP) has the capacity to bind tightly and exchange up to three mols of ADP per mol of 'F IND. 1¿, most of the binding occuring at noncatalytic sites. Qhen these preparations are submitted to conditions...

Abstract: The membrane bound mitochondrial ATPase complex with its endogenus inhibitor protein (IP) has the capacity to bind tightly and exchange up to three mols of ADP per mol of 'F IND. 1¿, most of the binding occuring at noncatalytic sites. Qhen these preparations are submitted to conditions known to remove IP action there is a decrease of ADP binding at noncatalytic sites that is linearly correlated with an increase on the ATPase activity. In the presence of phosphoenolpyruvate there is also a decrease on the binding of ADP at noncatalytic sites. However, the ADP binding inhibition evoked by PEP did not result in an activation of the enzyme ... Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations