Resumo: As inulinases são enzimas com grande potencial comercial, pois atuam hidrolisando a inulina e gerando produtos importantes para a indústria de alimentos, tais como frutose e oligômeros de frutose. A separação e purificação dessas enzimas, com eficiência e custos compatíveis, é de grande importância para o desenvolvimento de técnicas e protocolos de adsorção que possam otimizar e que permitam a ampliação de escala da operação. Este trabalho tem como objetivo dar uma contribuição à utilização de técnicas experimentais e de modelagem matemática no estudo da adsorção de enzimas do tipo inulinases em resinas trocadoras de íons. No presente trabalho são determinados os parâmetros característicos de equilíbrio e da cinética de adsorção, realizando-se experimentos em tanques agitados contendo adsorventes CM- Sepharose CL-6B e Accel Plus QMA, permitindo convalidar os modelos de difusão do sorbato na superfície e nos poros do sólido com os dados experimentais. Realizou-se experimentos de saturação dos adsorventes em coluna de leito expandido com a resina Accell Plus QMA e também operações em leito fixo sobre os dois adsorventes, baseando-se no método de cromatografia por análise frontal, com uma mistura comercial de inulinases Fructozyme®. Utilizando-se um modelo matemático completo, no qual são consideradas a dispersão axial e a resistência à transferência de massa, foram obtidos os parâmetros através da solução numérica das equações do balanço de massa com uso do método de colocação ortogonal associado ao método de otimização não-linear multivariável para obtenção dos coeficientes otimizados de transferência de massa e dispersão axial. Os valores médios dos coeficientes foram 0,633 10-7 m2.s-1 e 0,10 10-8 m.s-l em inulinases­ CM-Sepharose CL-6B e 0,747 10-7 m2.s-1 e 0,258 10-8 m. S-I em inulinases-Accell Plus QMA. As enzimas foram identificadas com massa molecular de 80 kDa (exo-inulinase) e 63 kDa ( endo-inulinase) após filtração em gel Sephacryl S 100 HR Ver menos

Abstract: The inulinases are enzymes with great commercial potencial, as they hydrolise inulin producing important products for the food industry such as fructose and fructose oligomeres. The separation and purification of these enzymes, with efficiency and compatible costs, is of great importance to the development of adsorption techniques and protocols which may optimize and amplify the operation. The objective of this work is to contribute to the improvement of the experimental techniques and mathematical modeling in the adsorption study of the inulinase enzymes on ion-exchange resins. In this work the characteristic equilibrium and adsorption kinetics parameters are determined via experiments in stirred tanks containing CM-Sepharose CL-6B and Accel Plus QMA adsorvents, allowing a good agreement between models of diffusion of sorbate on the surface and in the pores of the solid with the experimental data. Saturation experiments were made in expanded bed column with Accell Plus QMA resin and fixed bed with the two adsorvents, based on frontal analysis chromatography with a commercial mixture of inulinases-FructozymeTM. Using a complete mathematical model, where axial dispersion and resistence to mass transfer are considered, the parameters were obtained by numerical solution of the mass balance equation using the orthogonal colocation method associated with the non-linear multivariable optimization method for the obtention of the optimized mass transfer and axial dispersion coefficients. The medium values of coefficients were 0,633 1O-7m2.s-1 and 0,10 10-8 m.s-l in inulinases-CM-Sepharose CL-6B 0,747 1O-7m2.s-1 and 0,258 10-8 m.s-l in inulinases-Accell Plus QMA. The enzymes were characterised with molecular weight in 80 kDa (exo-inulinase) and 63 kDa (endo­inulinase) after gel filtration in Sephacryl S 1OO HR Ver menos