Adsorção de íons cobre em esferas de quitosana modificada quimicamente e alginato na presença do peptídeo beta-amilóide ou histidina [recurso eletrônico]
Cynthia Regina Albrecht Mahl
TESE
Português
T/UNICAMP M278a
[Copper ions adsorption in chemically modified chitosan and alginate beads in the presence of amyloid-beta peptide and histidine]
Campinas, SP : [s.n.], 2018.
1 recurso online (101 p.) : il., digital, arquivo PDF.
Orientador: Marisa Masumi Beppu
Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Química
Resumo: Um dos principais marcadores da Doença de Alzheimer é a ligação anômala que ocorre entre o peptídeo ß-amilóide (ßA) e íons metálicos, tal como o cobre, realizada por resíduos de histidina (HIS). Polímeros naturais como a quitosana e o alginato, que possuem grupos funcionais capazes de...
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Resumo: Um dos principais marcadores da Doença de Alzheimer é a ligação anômala que ocorre entre o peptídeo ß-amilóide (ßA) e íons metálicos, tal como o cobre, realizada por resíduos de histidina (HIS). Polímeros naturais como a quitosana e o alginato, que possuem grupos funcionais capazes de quelatar íons cobre podem ser usados como modelos para melhor entender as interações biopolímero-cobre na DA. Com esta pesquisa, pretendeu-se estudar o comportamento de três biopolímeros na bioadsorção de cobre: alginato com quantidade elevada de grupos gulurônicos (AlgGEL), alginato com quantidade elevada de grupos manurônicos (AlgCOL) e quitosana funcionalizada com histidina (QuiHIS). A capacidade de interação com íons cobre foi testada na presença de histidina ou ßA. Estudos de equilíbrio mostraram que os três adsorventes estudados apresentaram elevada capacidade de adsorção de íons cobre: 2,47; 2,51 e 2,41 mmol de Cu(II)/g de adsorvente para QuiHIS, AlgGEL e AlgCOL respectivamente. Embora as capacidades de adsorção tenham apresentado valores semelhantes, na presença de histidina o adsorvente que se destacou foi o AlgGEL que apesar do decréscimo de aproximadamente 20% na capacidade de adsorção após adição de histidina, foi o único que apresentou equilíbrio cinético semelhante para os diferentes sistemas estudados mostrando-se portanto mais estável. Mesmo apresentando estruturas químicas diferentes, os dois tipos de alginato, mostraram capacidades de adsorção semelhantes entre si, constatando então que a quantidade de grupos gulurônicos x grupos manurônicos não exerceu influência na capacidade de adsorção de íons cobre. Além da troca iônica, percebeu-se que, o mecanismo de adsorção do AlgGEL envolve principalmente os grupos carboxílicos do alginato e ligações hidroxilícas. Esses grupos foram observados através das análises de FTIR e XPS. O FTIR apontou que possivelmente ocorreu uma ligação bidentada via quelação metálica entre o alginato e o íon metálico. Com o FTIR e o XPS, também foi possível analisar a interação entre AlgGEL e HIS. A análise não detectou nenhuma interação, portanto, a diminuição da capacidade de adsorção ocorre provavelmente pela competição entre AlgGEL e HIS pelos íons cobre. Para finalizar, a isoterma realizada com o peptídeo ßA mostrou resultados semelhantes aos resultados adquiridos com histidina
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Abstract: One of the hallmarks of Alzheimer's Disease (AD) is the anomalous binding that occurs between ß-amyloid (ßA) peptide and metal ions, such as copper, carried out through histidine residues. Natural polymers such as chitosan and alginate, which have functional groups capable of chelating...
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Abstract: One of the hallmarks of Alzheimer's Disease (AD) is the anomalous binding that occurs between ß-amyloid (ßA) peptide and metal ions, such as copper, carried out through histidine residues. Natural polymers such as chitosan and alginate, which have functional groups capable of chelating copper ions, could be used as models to better understand biopolymer-copper interactions in DA. The aim of this research was to study the behavior of three biopolymers in copper adsorption: alginate with high amount of guluronic groups (AlgGEL), alginate with high amount of mannuronic groups (AlgCOL) and chitosan functionalized with histidine (QuiHIS). The ability to interact with copper ions was verified in the presence of histidine) or ßA. Equilibrium studies showed that the three adsorbents presented high adsorption capacity of copper ions 2,47; 2,51 e 2,41 mmol of Cu (II) / g dry adsorbent respectively to QuiHIS, AlgGEL and AlgCOL. Despite similar adsorption capacities, in the presence of histidine the adsorbent that stood out was the AlgGEL that even with a decrease of approximately 20% in adsorption capacity after addition of histidine, was the only one that presented similar kinetic equilibrium for the different systems studied showing stability. Even with different chemical structures, the two types of alginate, showed a similar adsorption capacity with each other, showing that the amount of guluronic and mannuronic groups doesn¿t affect the adsorption capacity. In addition to ion exchange, it has been observed that the adsorption mechanism of AlgGEL mainly involves alginate carboxylic groups and hydroxylic bonds. These groups were observed through FTIR and XPS analyzes. FTIR results showed that adsorption occurs by bidentate bonds via metal chelation between alginate and metal ion. With FTIR analysis it was observed that, there is no interaction between AlgGEL and histidine, showing that possibly occurs a competition between histidine and AlgGEL by copper ions, which leads to its adsorption capacity reduction. Finally, the adsorption isotherm employing ßA peptide was like those obtained with histidine
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Requisitos do sistema: Software para leitura de arquivo em PDF
Beppu, Marisa Masumi, 1972-
Orientador
Arruda, Eduardo Jose de
Avaliador
Bueno, Sonia Maria Alves, 1961-
Avaliador
Bresolin, Igor Tadeu Lazzarotto, 1981-
Avaliador
Polakiewicz, Bronislaw
Avaliador
Adsorção de íons cobre em esferas de quitosana modificada quimicamente e alginato na presença do peptídeo beta-amilóide ou histidina [recurso eletrônico]
Cynthia Regina Albrecht Mahl
Adsorção de íons cobre em esferas de quitosana modificada quimicamente e alginato na presença do peptídeo beta-amilóide ou histidina [recurso eletrônico]
Cynthia Regina Albrecht Mahl